PASTEUR : MEMBEDAKAN MOLEKUL BERTANGAN KIRI DAN BERTANGAN KANAN

Nama Pasteur bagi orang Bandung mungkin lebih dikenal sebagai nama jalan saja. Jalan yang sering macet ketika libur tiba, ketika orang-orang luar daerah, terutama dar Jakarta, rame-rame ke Bandung pake mobil pribadi cuma untuk makan, beli baju di FO, dan lihat-lihat pemandangan Bandung.

Louis Pasteur mungkin lebih dikenal dalam sumbangannya di bidang mikrobiologi ketimbang ilmu kimia. Penemuan-penemuannya di bidang mikrobiologi telah membuatnya terkenal, seperti penjelasannya tentang teknik fermentasi, sterilisasi makanan (pasteurisasi), dan vaksin rabies. Namun, sebenarnya Pasteur memulai karirnya di bidang ilmu kimia. Bahkan, Pasteur memberikan sebuah sumbangan besar di bidang kimia organik mengenai struktur molekul.

Pada tahun 1848, ketika berusia 25 tahun, Pasteur melakukan penemuan penting mengenai adanya dua macam kristal ammonium tartarat dan bahwa kedua macam kristal ini merupakan bayangan cermin satu dari yang lain.

Dengan susah payah Pasteur memisahkan kristal ’kiri’ dan kristal ‘kanan’ dengan menggunakan pinset. Dengan takjub ia jumpai (1) suatu larutan campuran asli kristal-kristal itu tidak memutar bidang polarisasi cahaya; (2) suatu larutan kristal-kristal kiri ternyata memutar bidang polarisasi cahaya; (3) suatu larutan kristal-kristal kanan juga memutar bidang polarisasi cahaya, secara eksak sama besar, tetapi dengan arah yang berlawanan. Rene Vallery-Radot di dalam buku The Life of Pasteur (1902) menyampaikan bahwa ilmuwan muda tersebut sangat gembira dengan penemuannya sehingga ia, ’seperti halnya Archimedes’, bergegas keluar dari laboratoriumnya dan berseru ’Saya berhasil!’ (hlm. 51).

Percobaan kristalografi Pasteur menjadi topik diskusi menarik di antara ahli kimia di Paris, dan berita tersebut dengan cepat didengar oleh Jean Baptise Biot, ahli fisika yang telah membuat penemuan-penemuan penting tentang perputaran sinar terpolarisasi yang dilakukan oleh kristal. Biot bersikap skeptis terhadap penemuan Pasteur. Ia meminta Pasteur mengulangi percobaan tersebut di depannya. Pasteur melakukannya dengan menggunakan larutan-larutan yang dibuat oleh Biot sendiri dan menghasilkan kristal. Ketika melihat kristal bertangan kiri memutar bidang polarisasi ke kiri, Biot tidak melanjutkan pengukuran, tetapi memegang bahu Pasteur muda dab dengan emosi berkata, ”Anakku, saya sangat mencintai ilmu pengetahuan sepanjang hidup saya, dan yang ini sangat menyentuh hati saya” (Vallery-Radot, hlm.54).

Penjelasan mengenai hubungan aktivitas optis dan geometri molekul baru bisa dijelaskan 25 tahun kemudian oleh dua kimiawan muda, Jacobus Van’t Hoff dan Joseph Babel.

Perhatikan bahwa, perbedaan struktur geometri molekul tersebut akibat adanya atom karbon kiral(asimetrik), atom karbon yang mengikat empat buah gugus yang berlainan. Molekul kiral tidak dapat diimpitkan pada bayangan cerminnya, molekul ini dan molekul bayingan cerminnya adalah dua senyawa yang berlainan, yang merupakan sepasang stereoisomer yang disebut enantiomer.

Sifat aktif optis dan kiralitas molekul sangat berperan penting dalam aktivitas biologis. (+)-asam askorbat merupakan sebuah vitamin, namun(-)-asam askorbat tidak memiliki aktivitas biologis-bukan sebuah vitamin. (-)-kloromisetin adalah antibiotik kuat, sedangkan (+)-kloromisetin adalah bukan. Contoh tragis pentingnya kiralitas molekul terjadi pada penggunaan obat Thalidomid. Wanita hamil menggunakan obat ini pada tahun 1950-an sebelum para ahli kimia menyadari bahwa bentuk (+) dari molekul obat tersebut aman dan efektif, namun bentuk (-) adalah mutagen aktif (agen yang menyebabkan mutasi biologis). Berbagai senyawa obat-obatan lain memiliki kasus serupa, memiliki sifat aktivitas biologis yang berbeda pada enantiomernya, sehingga harus dipisahkan sedemikian rupa untuk mendapatkan molekul yang diinginkan. Atau mencari jalan sintesis organik yang hanya menghasilkan satu jenis enantiomer. * Monosakarida yang membentuk berbagai jenis karbohidrat semuanya berkonfigurasi-D (deret D). Sedangkan asam-a-amino alam, monomer penyusun protein, termasuk dalam deret L .**

Kelihatan sederhana bukan? Hanya perbedaan struktur molekul kiral pada posisi atom/gugus fungsi di kiri dan di kanan saja. Namun, memiliki fungsi yang vital dalam kehidupan kita.

*Sistem penamaan molekul akibat pemutaran bidang cahaya terpolarisasi dinyatakan dengan (+) dan (-). Dalam literatur lama dinyatakan dengan d(dekstrorotatori) dan l(levorotatory).

** Sebelum adanya penentuan konfigurasi mutlak untuk molekul kiral dengan system (R) dan (S), para ahli kimia zaman dahulu mereka-reka konfigurasi relatif melalui sistem D dan L (jangan dicampuradukkan dengan sistem d dan l pada kalimat sebelumnya). Para ahli kimia menggunakan pengandaian menggunakan molekul (+)-gliseraldehida. Sebuah pengandaian yang mujur, sebab studi difraksi sinar-x oleh J.M Bijvoet pada tahun 1951 menunjukan bahwa pengandaian itu benar, bahwa (+)-gliseraldehida memiliki konfigurasi mutlak gugus-OH pada atom karbon nomer 2 ada di sebelah kanan. Suatu monosakarida merupakan anggota deret-D, jika gugus hidroksi pada karbon kiral terjauh dari karbon nomor 1 terletak di sebelah kanan dalam proyeksi Fisher.

BECQUEREL : MERAIH NOBEL AKIBAT CUACA MENDUNG

Pada tahun 1886, Henry Becquerel melalui sejumlah percobaan mengamati bahwa garam-garam uranium yang disimpan di bawah sinar matahari memancarkan radiasi yang dapat menghitamkan pelat film fotografi. Percobaan itu dilakukannya untuk menguji hipotesisnya mengenai kemungkinan adanya sinar radiasi lain yang memiliki daya tembus yang sama dengan sinar-x yang baru ditemukan oleh Willhelm Conrad Rontgen.

Pada percobaannya, Becquerel membungkus pelat film fotografi dengan kertas warna hitam, lalu kristal senyawa garam uranium diletakan di atasnya, kemudian benda tersebut disimpannya di bawah sinar matahari. Ketika pelat film fotografinya dicuci, tampak bayangan gambar senyawa kristal garam uranium.

Namun, dalam suatu percobaan yang akan diulanginya lagi, cuaca kota Paris kurang mendukung akibat mendung yang menyebabkan matahari tidak bersinar terang selama beberapa hari. Nampaknya seperti peristiwa sepele saja, namun akibat cuaca mendung itu Becquerel dapat menemukan hal baru dalam era kimia/fisika modern, bahkan menuntun kita pada zaman nuklir.

Cuaca mendung membuat Becquerel menunda percobaannya. Pelat fotografi yang masih terbungkus kertas hitam dan garam uranium disimpannya dalam sebuah laci. Setelah beberapa hari, Becquerel mencuci lempeng pelat fotografi tersebut. Ia memperkirakan hanya akan ada sedikit gambar kristal yang suram, akibat dari sedikit garam uranium yang berpendar dalam laci. Ternyata hasilnya mengejutkan, gambar yang dihasilkan pada pelat film malah sama kuatnya dengan kondisi percobaan sebelumnya ketika pelat fotografi yang terbungkus kertas hitam diletakkan bersama garam uranium di bawah sinar matahari. Berarti, garam-garam uranium memiliki radiasi alami tanpa harus dibantu oleh sinar matahari.

Becquerel menguji semua sampel garam-garam uranium untuk mendapatkan sinar radiasi yang menyinari pelat fotografi, yakni bukan sinar yang biasa. Ia mengukur radiasi sinar baru tersebut menggunakan sebuah elektroskop, karena radiasi sinar akan mengionisasi udara melalui tempat-tempat yang dilewati. Becquerel menemukan tingkat radiasi di semua sampel. Namun, salah satu senyawa pitchblende, menunjukan radiasi yang lebih besar daripada uranium murni. Ia menduga bahwa dalam pitchblende mengandung unsur lain yang memiliki radioaktivitas yang lebih tinggi daripada uranium.

Unsur tersebut berhasil diisolasi oleh keluarga Curie, Marie Curie dan Piere Curie dengan perjuangan yang luar biasa. Unsur baru tersebut dinamakan polonium dan radium, keduanya memiliki tingkat radiokativitas ratusan hingga ribuan kali lebih kuat dibandingkan uranium. Becquerel, Marie Curie, dan Piere Curie bersama-sama mendapatkan hadiah nobel fisika tahun 1903. Peneletian lanjut keluarga Curie tentang radiokimia, mengantarkan Marie Curie mendapatkan hadiah nobel lagi, tapi di bidang kimia pada tahun 1911. Sebuah prestasi hebat, meraih dua hadiah nobel pada dua bidang yang berbeda. Pada era yang sama bandingkan dengan kondisi Indonesia yang baru berprestasi membuat organisasi-organisasi yang mencanangkan nasionalisme perjuangan kemerdekaan. Bung, sudah se-abad lebih, saatnya kita bangkit mengejar ketertinggalan dari bangsa lain.

ZIEGLER : PENEMUAN KATALIS BARU AKIBAT PERALATAN YANG KOTOR

Polietilen merupakan salah satu jenis polimer yang banyak digunakan untuk berbagai aplikasi, seperti membuat isolasi kabel listrik, plastik kantong, tanki, baju anti air, dll. Polietilen merupakan plastik pertama yang produksinya melebihi 1 milyar pound pertahun sejak 1959.

Polietilen adalah polimer sintetik yang terdiri dari monomer-monomer molekul etena. Sebelum tahun 1950-an, produksi etilen pada skala industri dilakukan pada tekanan tinggi. Penemuan polietilen peretama kali oleh para ahli kimia Inggris di Imperial Chemicals Industries (ICI) pada tahun 1932. Polietilen yang ditemukan oleh ahli kimia di ICI adalah polietilen bercabang dan bermassa jenis rendah, sehingga polimer tersebut munjadi sulit meleleh dan kurang padat. Polietilen linier (tidak bercabang) berkepadatan tinggi baru diproduksi pada tahun 1950-an dengan metode baru pada tekanan rendah.

Pada tahun 1953, Dr. Karl Ziegler melakukan percobaan mencampurkan reagen alkil litium dan organometalik lainnya dengan etilen. Tujuannya untuk mempolimerisasikan etilen pada tekanan rendah. Pada awalnya percobaan ini hanya menghasilkan polietilen dengan jumlah yang sedikit. Pada suatu hari, percobaan ini tidak menghasilkan polimer sama sekali, tetapi hanya terdapat sebuah dimer etilen. Dr. Ziegler dan timnya kebingungan dengan hasil tersebut. Setelah diselidiki, ternyata penyebabnya adalah bejana reaksi yang masih kotor akibat lupa dibersihkan pada percobaan yang lain. Bejana tersebut mengandung sedikit senyawa nikel.

Dr. Ziegler dan timnya menyelidiki pengaruh nikel dan logam lainnya terhadap reaksi polimerisasi etilen. Beberapa logam lain menunjukan reaksi yang serupa dengan kehadiran logam nikel yaitu menginhibisi reaksi polimerisasi etilen. Namun, ada satu hal yang mengejutkan senyawa logam klorida (TiCl₄) dan senyawa trietil aluminium menjadi kombinasi katalis yang sangat efektif untuk polimerisasi etilen. Polietilen yang dihasilkan mempunyai massa molekul yang tinggi, titik leleh tinggi, dan linier. Polietilen linier ini dapat digunakan untuk keperluan yang lebih luas, seperti perkakas rumah tangga, gelas, piring, dll.

Berkat karya penemuannya, Karl Ziegler dianugerahi hadiah nobel kimia pada tahun 1963 bersama Prof. Giulio Natta yang mengembangkan katalis Ziegler lebih lanjut untuk reaksi-reaksi polimerisasi lainnya. Salah satu prinsip yang disampaikan Ziegler adalah ’Selalu memperhatikan perkembangan-perkembangan tak terduga dan jangan mengabaikan fenomena baru meskipun tidak ada hubungannya dengan proyek utama’.

So, jangan takut salah melakukan percobaan kimia. Siapa tahu, keanehan yang menyertai hasil percobaan kita bisa menuntun kepada sebuah penemuan besar seperti pengalaman Karl Ziegler. (Hahaha, makanya mahasiswa kimia kalau praktikum, lalu mendapat data yang aneh, jangan dimanipulasi ketika membuat laporan. Siapa tahu ada penemuan besar dibaliknya).

Simulasi dinamika molekul protein-G dalam water box pada 1000 K

PENDAHULUAN

Protein merupakan makromolekul yang paling melimpah di dalam sel dan sangat bervariasi fungsinya. Dari sudut pandang kimia, protein merupakan polimer yang tersusun oleh 20 jenis residu asam amino.

Perbedaan kimiawi protein disebabkan perbedaan deret residu asam amino penyusunnya. Protein dalam keadaan alamiahnya disebut native state. Keadaan tersebut terjadi akibat pelipatan struktur primer menjadi suatu konformasi 3D yang khas untuk setiap protein yang disebut folded state. Proses pembentukan konformasi protein dari unfolded state menjadi folded state dinamakan protein folding Mekanisme folding dan unfolding protein sulit untuk dikarakterisasi secara in vitro

Simulasi secara komputasi dalam resolusi di level atom dapat membantu menjelaskan mekanisme folding dan unfolding protein dengan menemukan struktur intermediet dan keadaan transisi. Hasil simulasi dapat divalidasi secara eksperimen dengan menggunakan NMR.

METODE

1. Alat dan Bahan

Percobaan ini menggunakan 2 buah komputer simulasi dengan spesifikasi processor Dual Core 1,6 GHz yang disusun pararel dengan OS menggunakan linux mandriva 2008, Digunakan file awal pdb protein-G dengan kode 3GB1 yang diunduh dari Protein Data Bank website.

2. Diagram alir percobaan

Setelah protein-G disolvasi dan dinetralisasi dalam water box, berikutnya adalah dilakukan simulasi dinamika molekul menggunakan program NAMD (Not Just Another Molecular Dynamics). Simulasi ini terdiri dari empat tahap, yaitu minimisasi, pemanasan, ekuilibrasi, dan dinamika molekul

Pada tahap minimisasi, protein-G mengalami relaksasi parameter ikatan (panjang, sudut, dan torsi). Kemudian dilakukan pemanasan bertahap setiap 50 K sampai mencapai suhu yang diinginkan (800 dan 1000 K). Temperatur tinggi digunakan untuk mempercepat proses unfolding protein-G. Selanjutnya dilakukan tahap ekuilibrasi. Pada tahap ini, seluruh komponen energi akan diekuilibrasi pada kondisi yang diinginkan, sehingga akan berfluktuasi pada nilai tertentu (konvergen). Tahap terakhir dilakukan simulasi dinamika molekul selama 2 ns untuk melihat mekanisme unfolding dari protein-G. Hasil simulasi dianalisis menggunakan program VMD 1.8.6 (Visual Molecular Dynamics).

HASIL DAN PEMBAHASAN

1. Kurva RMSD (Root Mean Square Deviation)

Berdasarkan kurva RMSD tersebut dapat dilihat selama waktu 2 ns, pada suhu 800 K protein-G belum mengalami unfolding, sedangkan pada suhu 1000 K denaturasi protein-G berlangsung secara optimal sampai unfolding.

Dari kurva RMSD pada suhu 1000 K dapat dilihat puncak dan lembah yang menentukan mekanisme perubahan struktur protein dari folded state menjadi unfolded state. Dari gambar di atas, didapat titik-titik penting untuk menentukan mekanisme unfolding protein-G yaitu : 0 ps, 294 ps, 606 ps, 822 ps, dan 1982 ps.

Dari gambar di atas, terdapat lima tahap penting dalam denaturasi protein-G. Tahap pertama di 0 ps adalah tahap awal simulasi ketika protein masih dalam folded state. Tahap kedua di 294 ps, mulai terjadi pembukaan struktur protein. Struktur α-helix mulai berubah sebagai menjadi struktur turn. Empat buah struktur β-sheet mulai berubah sebagian menjadi struktur turn dan coil. Tahap ketiga di 606 ps, struktur α-helix benar-benar habis berubah menjadi turn dan coil. Sedangkan sturktur β-sheet masih bertahan empat buah. Hal ini diperkuat pada kurva RMSD yang mengalami lonjakan 5, 35 Å ,di titik 606 ps. Kemudian di tahap keempat, kurva RMSD tiba-tiba menurun kembali tepatnya di titik lembah 822 ps. Terbentuk kembali struktur α-helix. Pada titik ini diprediksi sebagai keadaan transisi / intermediet. Keadaan transisi ini akan mengantarkan kita untuk menemukan residu-residu yang dicurigai sebagai residu-residu simpul kestabilan protein. Setelah keadaan transisi ini terlewati, protein dengan mudahnya mengalami denaturasi dengan ditandai kurva RMSD yang semakin menanjak. Pada titik 1982 ps, protein-G telah terdenaturasi sempurna menjadi unfolded state.

Selanjutnya dilakukan analisis keadaan transisi. Pertama dilakukan analisis jembatan garam. Terdapat 27 jembatan garam dalam protein-G dalam simulasi dinamika molekul. Lalu diplot kurva jembatan garam, jarak (Å) vs waktu (ps). Ada dua kurva jembatan garam yang polanya mirip dengan pola kurva RMSD, yaitu jembatan garam Asp22-Lys50 dan Glu15-Lys4.

Enam buah residu yang menjadi simpul kestabilan protein G, Lys-4, Leu-5, Glu-15, Thr-16, Lys-50, dan Phe-52. Interkasi pertama, jembatan garam Glu15-Lys4. Interkasi kedua ikatan hidrogen antara Lys4:HN – Lys50:O, Lys4:O – Phe52:HN, Leu5:O – Thr16:HN, dan Leu5:HN – Thr16:O.

Interaksi simpul-simpul penstabil pada keadaan transisi.

2. Kurva RMSF (Root Mean Square Fluctuation)

Analisis RMSF adalah perhitungan akar rata-rata kuadrat fluktuasi tiap-tiap residu pada parotein-G. Karena proses unfolding terjadi pada 1000 K selama 2 ns, maka hanya dilakukan analisis RMSF pada suhu tersebut. Sumbu X adalah nomor residu protein-G dari 1 sampai dengan 56. Sumbu Y adalah nilai RMSF dalam satuan angstrom.

Berdasarkan gambar di atas, dapat dilihat enam puncak yang memiliki nilai RMSF lebih dari 10 Å, yaitu pada residu 23 (Ala), 27 (Glu), 36 (Asp), 43 (Trp), 47 (asp), dan 48 (ala). Keenam residu tersebut merupakan daerah yang fleksibel dalam protein-G, sehingga paling banyak mengalami perubahan posisi ketika denaturasi oleh suhu tinggi berlangsung. Kemdian terdapat juga 2 buah titik lembah pada residu 13 (Lys) dan 32 (Gln). Kedua residu tersebut bersifat rigid atau kaku pada saat denaturasi berlangsung. Sehingga merupakan juga gugus-gugus penstabil protein-G pada saat folding dan unfolding.

3. Kurva SASA (Solvent Accessible Surface Area)

SASA merupakan luas permukaan protein yang dapat dimasuki oleh pelarut. Dalam percobaan ini digunakan pelarut air. Pada awal simulasi langsung terjadi kenaikan SASA sampai mengalami puncak awal di titik 486 ps. Kemudian kurva SASA menurun kembali di titik 774 ps. Penurunan ini diduga akibat adanya gugus penstabil yang berusaha kembali menstabilkan dengan menutupnya.struktur protein. Titik ini dekat dengan titik terbentuknya keadaan transisi berdasarkan kurva RMSD di titik 822 ps.

4. Kurva RMSD vs SASA

Untuk mengetahui berapa banyak tahapan dalam proses unfolding protein-G selama proses simulasi denaturasi pada suhu 1000 K, maka dilakukan analisis kurva RMSD vs SASA. Kurva tersebut akan menunjukan area yang paling banyak mengalami perubahan koordinat. Dapat dilihat pada dua daerah yang dilingkari merupakan area tempat berkumpulnya perubahan koordinat. Sehingga dapat dikatakan bahwa proses unfolding protein-G langsung dari folded state ke unfolded state, tanpa melalui tahapan pembentukan intermediet

5. Stabilitas struktur sekunder

Gambar  Plot Line Struktur sekunder terhadap waktu pada 1000 K. Sumbu X adalah nomor residu dan sumbu Y adalah waktu dari 0 – 4000 ps.

Berdasarkan gambar di atas, dapat dilihat perubahan struktur sekunder penyusun protein terhadap waktu jalannya simulasi. Warna ungu menandakan struktur α-helix, warna kuning menandakan struktur β-sheet, warna hijau menandakan struktur turn, warna bitu menandakan struktur 3,10-helix, dan warna putih menunjukan struktur coil.

Dari gambar tersebut, tampak struktur α-helix paling lama bertahan dalam denaturasi. walaupun di daerah waktu simulasi 400-500 ps, struktur α-helix sempat berubah menjadi turn dan 3,10-helix

Poin penting dari gambar tersebut adalah di titik 884 ps, yaitu terbentuknya struktur β-sheet oleh residu-residu Lys-4, Leu-5, Glu-15, dan Thr-66 yang merupakan simpul-simpul kestabilan yang diperkirakan sebagai inti folding protein-G.

Untuk mengetahui lebih jauh dari perubahan struktur sekunder selama simulasi dapat kita lihat perubahan sudut torsi pada Ramachandrat Plot berikut ini.

KESIMPULAN

1. Terdapat 5 residu yang diprediksi sebagai simpul-simpul kestabilan protein-G, yaitu Lys-4, Leu-5, Glu-15, Lys-50, dan Thr-66, yang menstabilkan keadaan transisi melalui satu buah interaksi jembatan garam dan empat buah interaksi hidrogen

2. Berdasarkan analisis kurva RMSD vs SASA diprediksi proses unfolding protein-G melalui dua tahap, dari folded state langsung ke unfolded state tanpa pembentukan intermediet.

SARAN

Perlu dilakukan simulasi lanjutan pada temperatur yang lebih rendah mendekati kondisi nyata. Tentunya dengan fasilitas cluster komputer yang memiliki lebih banyak prosesor.

( ini ringkasan laporan proyek akhir praktikum kuliah pengantar kimia komputasi, yah eksperimen kecil-kecilan gitu)

Fisika Teori + Bioscience = Biofisika Teori : embrio peradaban baru masa depan ?

Fisika teori ? Bioscience ? Tentu siapapun, minimal pembaca setia media massa, sudah terbiasa mendengarnya. Tak pelak lagi, fisika teori yang merupakan kajian ilmu eksakta tertua telah jamak dikenal sebagai dasar dari semua peradaban manusia modern dewasa ini. Tak heran artikel populer fisika bertebaran di seantero dunia dengan topik beragam untuk berbagai tingkatan pembaca dan usia. Di Indonesia saja, setidaknya tercatat lebih kurang 500 artikel populer telah diterbitkan di berbagai media massa sejak tahun 2000 seperti tercatat di portal fisik@net (http://www.fisika.net). Ini masih ditambah dengan aneka buku populer untuk anak-anak serta aneka kegiatan lapangan, kompetisi fisika yang dimotori oleh kelompok Yohanes Surya dkk. Bahkan pada tahun-tahun terakhir ini seolah menjadi gelombang baru yang berpotensi mengubah cara pandang masyarakat awam terhadap fisika. Dilain sisi, bioscience yang meliputi seluruh aspek kajian ilmu hayati (biologi, pertanian, kedokteran, dll) memiliki sejarah yang lebih panjang lagi, bahkan mungkin sejak awal keberadaan manusia. Manusia seolah ditakdirkan untuk selalu berupaya memahami diri dan mahkluk hidup di sekitarnya sebagai bagian dari tuntutan hidup untuk bertahan menghadapi keganasan alam. Namun, dibandingkan dengan tingkat kecepatan perkembangan teknologi yang dimulai dari fisika teori sejak era Newton, perkembangan pemahaman manusia akan dinamika dan mekanisme organisme sangat lambat. Bahkan sampai detik ini, pemahaman akan mekanisme organisme didasarkan pada kebiasaan, statistik maupun observasi langsung yang tentu saja bersifat subyektif. Ini bisa dilihat pada misalnya ilmu pengobatan, sehingga tidaklah mengherankan bila proses pengembangan suatu obat baru memerlukan waktu sangat lama dan percobaan dengan frekwensi dan sample dalam jumlah besar. Tidakkah ada cara lebih baik untuk mengatasi hal-hal semacam ini yang berujung pada produk akhir (misalnya obat) yang berharga mahal ?

Untuk itulah bioscience memasuki era baru di abad ini, yaitu dengan berusaha memahami mekanisme organisme hidup pada level yang lebih elementer seperti DNA dan gen. Hal ini bukan suatu hal mudah, tetapi penuh tantangan dan menjadi trend-setter dunia sains. Bahkan dewasa ini, melalui rekayasa biologi dan bioteknologi banyak dilakukan ujicoba pemakaian DNA untuk substitusi alat elektronik seperti transistor DNA dsb. Terobosan-terobosan semacam ini bahkan telah dirintis sebelum mekanisme DNA dalam organisme hidup dipahami sempurna. Inilah salah satu bentuk efek sampingan dari terobosan penelitian dasar.

Dipercaya bahwa memahami mekanisme organisme hidup akan jauh lebih mudah dengan mulai dari memahami elemen dasar pembentuknya seperti DNA diatas. Pola pikir semacam ini sebenarnya persis sama dengan apa yang dilakukan oleh para fisikawan teoritik pada awal perkembangan fisika partikel di awal abad 20. Dengan memahami partikel-partikel elementer pembentuk materi dan interaksi-interaksi yang bekerja diantaranya, manusia akhirnya mampu menjelaskan aneka fenomena alam. Ini bisa dipahami dengan mudah karena jumlah partikel elementer sangat terbatas, hanya 16 buah yang telah dikenal, dibandingkan dengan misalnya jumlah unsur kimia yang lebih dari seratus. Karena pada prinsipnya seluruh materi makroskopis pasti terbentuk dari materi mikroskopis, maka teori pada level mikroskopis harus bisa dipakai untuk menjelaskan fenomena makroskopis. Sehingga tidaklah mengherankan bila seluruh teori sains berbasis teori interaksi di fisika partikel.

Memasuki abad bioteknologi ini kemudian banyak melahirkan pionir-pionir yang mengimplementasikan teori interaksi di fisika partikel untuk menggali pemahaman baru akan dinamika organisme hidup elementer semacam DNA. Usaha ini banyak dirintis oleh para fisikawan teori dengan modal pola pikir diatas. Diyakini dengan pemahaman akan mekanisme organisme elementer, kelak diharapkan fenomena makroskopis organisme hidup bisa dijelaskan dan diprediksi dengan akurat dan mudah.

Hal yang sama juga dilakukan oleh penulis dengan memakai pendekatan baru berbasis interaksi dan dinamika fluida (cairan) non-linier. Dinamika fluida non-linier merupakan salah satu dari masalah pelik dalam fisika yang belum terpecahkan hingga saat ini. Meski demikian teori dan pemahaman dinamika fluida secara umum sudah dikenal luas dan diaplikasikan di berbagai aspek kehidupan umat manusia. Mulai dari teknik konstruksi yang terkait dengan air (bendungan, dll) maupun teknik penanganan bahan khusus (minyak, gas, dll).

Namun berbeda dengan pendekatan fluida umumnya yang berbasis mekanika klasik di era Newton, grup penelitian penulis sejak awal tahun 2005 telah berhasil mengembangkan metoda baru penanganan dinamika fluida dengan metoda yang telah dikenal di fisika partikel. Meski awalnya pengembangan ini dimotivasi oleh masalah terkait dengan kosmologi, pada perkembangannya salah satu anggota grup, A. Sulaiman, menemukan salah satu aplikasi sampingan di biofisika. Yaitu untuk menjelaskan perlambatan gerak DNA dalam suatu medium. Dengan memodelkan DNA sebagai materi yang berada dalam suatu medium yang dimodelkan sebagai fluida, diperoleh penjelasan teoritik penurunan besaran amplitudo dinamika DNA yang berperilaku sebagai gelombang soliton.

Hasil ini merupakan satu contoh kecil kemungkinan konvergensi antara fisika teori dan bioscience pada level kuantum (fisika) dan organisme elementer (ilmu hayati). Ini bahkan berpotensi kemungkinan integrasi antara keduanya. Selama ini, meski kedua kajian ilmu ini merupakan pilar utama sains modern, pada prakteknya keduanya tidak bersinggungan dan bahkan terkesan berjalan sesuai dengan kaidahnya sendiri-sendiri. Namun dengan kecenderungan mutakhir, niscaya era ‘ketidaksahabatan’ ini akan segera berakhir demi kemajuan peradaban umat manusia di era ‘biokuantum’. Semoga !

L. T. Handoko, pusat penelitian Fisika LIPI dimuat di Pikiran Rakyat 15 Desember 2005 )

Protein

Dua puluh jenis asam amino yang berbeda terpolimerasisi membentuk protein dengan berbagai variasi rantai.Protein memiliki urutan yang unik. Urutan asam amino yang menyusun protein disebut struktur primer protein. Beragamnya sifat kimia dan bentuk dari asam amino, mengakibatkan urutan asam amino (struktur primer) protein akan menentukan karakteristik kimia dan bentuk protein. Keduanya penting dalam menentukan fungsi dari protein.

Tingkatan Struktur Protein

Empat tingkatan berbeda dari struktur protein dapat dikenali yaitu struktur primer, sekunder, tersier dan kuartener. Struktur primer adalah struktur dari urutan asam amino yang membuat protein : ikatan peptida menghubungkan gugus alpha-karboksil pada gugus alpha-amino dari rantai sebelahnya.

Suatu molekul yang mengandung 2 residu asam amino dihubungkan dengan ikatan peptida, dinamakan dipeptida. Beberapa residu yang dihubungkan dengan cara ini dinamakan oligopeptida, sementara suatu rantai dari beberapa / banyak residu asam amino disebut polipeptida.

Protein dapat mengandung satu atau lebih rantai polipeptida, tiap rantai mempunyai struktur primer spesifik. Struktur sekunder menunjuk pada bentuk keteraturan, kebolehulangan pola dari tulang punggung (backbone) atau setidaknya bagian dari rantai polipeptida dan distabilkan dengan ikatan hidrogen.

Asam Amino

Protein merupakan makromolekul yang paling melimpah di dalam sel dan sangat bervariasi fungsinya. Dari sudut pandang kimia, protein merupakan polimer yang tersusun oleh 20 jenis residu asam amino. Perbedaan kimiawi protein disebabkan perbedaan deret residu asam amino penyusunnya.

Asam amino adalah asam organik yang mengandung gugus amina. Sebagian besar asam amino ditemukan sebagai L- alpha-asam amino. Asam amino dalam air terionisasi membentuk ion zwitter.

C-alpha asam amino adalah pusat kiral karena semua asam amino, kecuali glisin, memiliki C-alpha asimetrik yang terikat pada empat gugus yang berbeda:

• Gugus karboksilat
• Gugus amino
• Gugus R
• Atom hidrogen

Empat gugus di atas terikat pada C-alpha dengan dua susunan ruang yang berbeda (enantiomer).  Asam amino merupakan senyawa aktif optik. Asam amino pembentuk protein semuanya adalah L-stereoisomer. Di alam terdapat 20 jenis asam amino esensial.

Asam amino dapat mempunyai rantai samping polar atau nonpolar. Molekul atau gugus polar mempunyai derajat ionisasi dan merupakan senyawa atau gugus hidrofilik, larut dalam air karena strukturnya distabilisasi oleh ikatan hidrogen dalam larutan air. Gugus polar dapat berupa asam, basa atau netral. Molekul atau gugus-gugus non polar adalah senyawa yang punya sifat kovalen murni dan bersifat hidrofobik, relatif tidak larut dalam pelarut air tetapi lebih larut dalam pelarut organik, seperti dietil–eter. Rantai samping asam amino biasa ditemukan dalam protein, dikelompokkan atas dasar sifat polaritasnya, yaitu :

• Nonpolar alifatik : Gly (G), Ala (A), Val (V), Leu (L), Ile (I), Pro (P)
• Nonpolar aromatik : Phe (F), Tyr (Y), Trp (W)
• Polar tidak bermuatan : Ser (S), Thr (T), Cys (C), Met (M), Asn (N), Gln (Q)
• Bermuatan negatif : Asp (D), Glu (E)
• Bermuatan positif : Lys (K), Arg (R), His (H)